De nieuwe titel van dit doctoraatsonderzoek is: Trehalose 6 fosfaat signalisatie in Arabidopsis.

Planten hebben een nauwkeurige waarneming van interne en externe signalen nodig om zich dynamisch aan te passen aan veranderende omgevingsomstandigheden. SnRK1 is een kinasecomplex in het centrum van dit proces en wordt geactiveerd door stressomstandigheden met lage energie om energetische homeostase te garanderen. Door het eiwitinteractienetwerk van SnRK1 in kaart te brengen via affiniteitszuivering en proximity labeling, hebben we klasse II TPS-eiwitten geïdentificeerd als stabiele interactoren van het kinasecomplex en verder onderzoek heeft aangetoond dat ze remmers zijn van SnRK1-signalering. Arabidopsis codeert zeven van deze klasse II TPS-eiwitten en alle zeven hebben geconserveerde residuen die een T6P-bindingsplaats kunnen vormen, maar ze vertonen geen metabolische activiteit ten opzichte van T6P.
Aangezien T6P een signaalmetaboliet is die functioneert als een proxy voor sucrose en aangezien het een bekende remmer is van SnRK1-activiteit, veronderstellen we dat T6P zijn effecten op SnRK1 uitoefent - ten minste gedeeltelijk - door binding aan klasse II TPS-eiwitten.
De twee onderzoekslijnen waarop wij ons richten zijn enerzijds klasse II TPS-eiwitten, die vermoedelijke T6P-sensoren zijn die SnRK1 reguleren, en anderzijds de vermoedelijke TPS1-regulerende functie van Fantastic Four (FAF) 1-4, die sucroseniveaus mogelijk aan T6P-biosynthese kunnen koppelen.