Cellulaire reacties op interne en externe stimuli worden gemedieerd door ingewikkelde intracellulaire signaalroutes. Om een efficiënte en specifieke informatiestroom te garanderen, gebruiken cellen steigereiwitten als kritische signaalorganisatoren. Deze eiwitten hebben het vermogen om meerdere signaalmoleculen te binden en binnen specifieke subcellulaire domeinen te sekwestreren en de efficiëntie van signaaltransductie te moduleren. Ze dienen ook als regulerende doelwitten, waardoor de output van signaalroutes wordt verfijnd. We hebben vastgesteld dat de substraatspecificiteit en activiteit van het GLYCOGEN SYNTHASE KINASE3-achtige kinase, BRASSINOSTEROID-INSENSITIVE2 (BIN2), in de stomatale lijn wordt gereguleerd door het steigereiwit POLAR en zijn nauwe homoloog POLAR-LIKE1 (PL1). Deze worden specifiek tot expressie gebracht in stomatale voorlopercellen en zijn polair gelokaliseerd vóór de asymmetrische celdeling. Voorlopige data suggereren dat BIN2, POLAR en PL1 een complex vormen. Voor PL1 is ATP-afhankelijke fasescheiding waargenomen, en er zijn potentiële ATP-bindende domeinen geïdentificeerd in zowel POLAR als PL1. We zullen hier cryo-elektronenmicroscopie gebruiken om structurele informatie te verkrijgen over het BIN2-POLAR-PL1-complex, welke cruciaal zijn om de moleculaire mechanismen te begrijpen die ten grondslag liggen aan de regulering van de BIN2-activiteit. Verder zullen we de rol van ATP bij het reguleren van de polarisatie van de steigereiwitten onderzoeken.