Globines zijn kleine, bolvormige, heem-bevattende eiwitten, die alomtegenwoordig zijn in alle rijken van het leven. De zuurstofdragende functie van hemoglobine en myoglobine is zeer goed gekend, maar in de afgelopen decennia werd duidelijk dat zuurstofbinding slechts een afgeleide, gespecialiseerde functie is van sommige globines. Vele globinen uit deze grote familie zijn betrokken bij een brede waaier aan andere functies, zoals NO-productie en -opruiming, ontgifting van reactieve zuurstofsoorten (ROS), sulfidetransport, peroxidatie en zuurstofdetectie. Toch blijft de functie van veel globines ongekend.

Het modelorganisme Caenorhabditis elegans bezit een ongewoon groot aantal van 34 globine (glb)-genen, waarvan er twaalf één of meer voorspelde isovormen hebben, wat resulteert in 55 verschillende globine-eiwitten in deze 1-millimeter lange nematode. In silico-onderzoek toonde een opvallende variatie in sequentie, lengte, intronpositie en lengte van de N- en C-terminale extensies aan in de C. elegans glb-genen. Deze enorme diversiteit kan het resultaat zijn van meerdere genduplicaties, gevolgd door subfunctionalisatie. De grotendeels verwaarloosde globinegenfamilie in het anderszijds genetisch goed gekarakteriseerde en manipuleerbare C. elegans-model geeft ons een unieke gelegenheid om de diversiteit van globinefuncties te ontrafelen.

Gebaseerd op eerdere experimentele gegevens en/of algoritmische voorspellingen zullen we ons richten op de functionele karakterisering van een paar C. elegans-globines: glb-1, het kleinste en meest alomtegenwoordige globine, voor zijn rol in stressresistentie; de twee isovormen van glb-3, voor hun rol in neuronale functie en voortplanting; en glb-4, voor zijn rol in voortbeweging en voortplanting. In het geval dat nieuwe fenotypische gegevens beschikbaar worden, kan onze aandacht zich ook richten op andere leden van deze familie.